uabooks.top

Idézzétek fel! Milyen vegyületeket nevezünk szerveseknek? Milyen elemek tartoznak az organogénekhez? Milyen anyagokat nevezünk hidrofóboknak és hidrofileknek? Hogyan történik a fehérjék denaturációja, renaturációja, valamint destrukciója? Milyen kötéseket nevezünk kovalenseknek és hidrogénkötéseknek?

A sejt szerves anyagai. Bármely élő sejt felépítésében szerves anyagok - fehérjék, nukleinsavak, szénhidrátok, lipidek és mások - vesznek részt. Közöttük számos biopolimer van, amelyek monomerekből épülnek fel.

A fehérjék- óriásmolekulájú biopolimerek, melynek monomerjei aminosav (maradékok?) - ak. Idézzük fel! Az aminosavak- amfoter szerves savak, amelyek aminocsoportot (-NH₂) és karboxilcsoportot (-COOH) tartalmaznak, amelyek ugyanazon C atomhoz kötődnek (16.1 ábra). Az amfoter azt jelenti, hogy a körülményektől függően ezek viselkedhetnek savként vagy bázisként.

Azokat az aminosavakat, amelyeknek van genetikai kódjuk standart (varázslatos) vagy fehérjealkotóknak nevezzük.

16.1. ábra. Az aminosav szerkezete. Piros pontokkal van körülvéve az aminocsoport, zölddel a karboxil csoport, kékkel- a gyök (az aminosav specifikus oldallánca).

A 9.-es biológia és kémia tantárgyból, már tudjátok, hogy azokat az aminosavakat, amelyek az állati és emberi szervezetben szintetizá-lódnak nem esszenciálisnak; amelyek pedig nem képződnek az anyagcsere folyamataiban- esz-

szenciálisnak nevezzük. Ezeket növények, gombák, mikroorganizmusok szintetizálják, és a táplálékkal kell bejutniuk az ember szervezetébe. Azokat a fehérjéket, amelyek minden esszenciális aminosavat tartalmaznak, teljes értékűeknek nevezzük, ellentétben a nem teljes értékűektől, amelyek nem tartalmaznak bizonyos aminosavakat. Az esszenciális aminosavak hiánya vagy elégtelensége egyetlen a fehérjék bioszintézisének gátlásához, a növekedés és fejlődés lassulásához vezet.

Az egyik aminosav karboxil csoportja és a másik aminosav aminocsoportja kémiai reakcióba léphet, amelynek következtében egy vízmolekula kiválik, létrejön egy kovalens kötés, amelyet peptidkötésnek hívunk (16.2 ábra). Azokat a molekulákat, amelyek nagy számú aminosavakból (21-től 49-ig) állnakpolipeptideknék nevezzük. A fehérjék- óriási molekulatömeggel rendelkező polipeptidek, amelyekben az aminosavak száma 50-től több ezerig terjedhet.

16.2. ábra. A peptidkötés kialakulásának víz sémája. Feladat: A séma segítségével magyarázd meg a peptidkötés kialakulását (konformációját)

A fehérjék felépítésének négy szerkezeti szintjét különböztetjük meg: elsődleges, másodlagos, harmadlagos, negyedleges (Emlékezzetek kialakulásának mechanizmusát).

A globuláris fehérjék (16.3, 1 ábra) többé kevésbé gömb alakúak és vízben oldódnak. A globuláris fehérjékhez tartoznak az enzimek, az immunoglobulinok (antitestek), egyes hormonok (mint pl. az inzulin) stb. Ezzel ellentétben, a flbril-láris fehérjék (16.3, 2 ábra) párhuzamosan elhelyezkedő nyújtott polipeptid láncokból vagy szabályos másodlagos szerkezeti szintű hosszú szakaszokból. Ezek a csontok, a kötőszövet és a haj alkotó részei. Ezeknek a fehérjéknek a többsége vízben nem oldódik, és óriási molekulatömegük van. A sejtmembrán összetételét membránfehérjék alkotják (16.3, 3 ábra). Ezek lehetnek sejt receptorok vagy részt vehetnek a sejtmembránon keresztül zajló anyagforgalomban.

Kémiai összetételük szerint a fehérjéket, egyszerűekre vagy proteinekre (csak aminosavakból állnak) és összetettekre, vagy proteidekre, mint például a glükop-roteidek, amelyek szénhidrátokat, nukleoproteidekre, amelyek nukleinsav- maradékokat, lipoproteinekre, amelyek lipideket tartalmaznak.

16.3. ábra. A fehérjék különböző szerkezeti csoportjai: 1 - globuláris fehérjék, 2 - fibrilláris fehérjék, 3 - membrán fehérjék: a — receptor fehérjék; b - szállítófehérjék. Magyarázzátok meg, hogyan függ össze a fehérjemolekulák szerkezete funkcióikkal

A fehérjék biológiai szerepe

rendkívül sokrétű. Legfontosabb a katalitikus funkciójuk, amelyet speciális fehérjék- fermentumok (vagy enzimek) hajtanak végre. Az enzimek szerepe- a biokémiai folyamatok fel-gyorsítása. A reakciók lefolyásához bizonyos mennyiségű energiára van szükség, amelyik később kompenzálódik a reakciótermékekben kialakuló új kötések által. A jelentős hőmérséklet-emelkedés és ennek megfelelően a molekulák mozgásának kinetikus energiája, amely segíthetné az energiai gát leküzdését, lehetetlen az élő sejtben. A hőmérséklet-emelkedés a fehérjék és más biopolimerek degenerációjához vezet. Végül az enzim, amely ideiglenes egységet alkot a reakcióba lépő anyagokkal, keményen rögzíti őket bizonyos kölcsönhatásban. Ez csökkenti az aktiválási energiát- vagyis azt a minimális energiát, amely szükséges a reakció megvalósulásához (16.4 ábra). Ennek eredményeképpen az ideiglenes egység gyorsan felbomlik az új anyagok keletkezésével. Ennek során az enzim nem veszíti el szerkezetét, aktivitását és képes katalizálni a következő hasonló reakciót. Ezen kívül, az enzimatikus reakciók eredményeképpen, eltérően a nem enzimatikusoktól (katalitikus), nem keletkeznek melléktermékek.

Az enzimek katalitikus aktivitását nem az egész molekula fejti ki, hanem csupán annak kis szakasza - az aktív centrum. Az aktív szerkezetének meg kell felelnie a reakcióba lépő anyagok térszerkezetének. Egy molekulában több aktív centrum is lehet. Az ilyen enzimek képesek számos hasonló reakció gyorsítására.

1890-ben Emil German Fischer (1852-1919) német biokémikus javasolt egy modellt az enzimek specifikusságának magyarázatára. Ezt a modellt „kulcs - lakat” modellnek nevezték. Később bebizonyították, hogy az enzimek nem szilárd, hanem hajlékony molekulák: az aktív centrum térszerkezete kissé változhat a szubsztráttal való kapcsolat létrejötte után, és egyes esetekben még a szubsztrát térszerkezete is változhat. Ezt a modellt „kéz - kesztyű” modellnek nevezték el.

Gyakran a fehérje aktív centrumának összetételéhez nem fehérje jellegű részek- kofaktorok is tartozhatnak. Ezek lehetnek fémek ionjai, viszonylag nem nagy szerves molekulák - koenzimek, például vitaminszármazékok. Azokat az enzimeket, amelyekhez kofaktorok kapcsolódnak összetetteknek nevezzük (mint pl. DNS-polimeráz, amelynek koenzimje Mg-iont tartalmaz), az egyszerű enzimektől eltérően (mint pl. pepszin, tripszin stb), amelyek csak fehérje jellegű részeket tartalmaznak. Az összetett enzimek fehérje jellegű részeit apoenzimeknek hívják. Az összetett enzimek aktivitása csak akkor nyilvánul meg, amikor az apo-enzim összekapcsolódik a koenzimmel.

Néhány másodperc vagy annak töredéke alatt a szervezetben bonyolult reakció-sor zajlik, amelyek mindegyike saját specifikus enzimet igényel. Egyes enzimek a szerves vegyületek lebomlását egyszerűekre, mások a bioszintézis reakcióiban vesznek részt. Az egymással kölcsönös kapcsolatban lévő enzimati-

kus reakciók láncolata biztosítja az anyagcserét és az energiaátalakulást a sejtekben és a szervezet egészében.

A fehérjék funkciói. Építő funkció. A fehérjék a biológiai membránok, a kromoszómák alkotó részei, fehérjékből állnak a mikrocsövecskék és a mikrofila-mentumok, amelyek a sejtváz szerepét töltik be. Rugalmas és erős fibrilláris fehérje a kollagén, amely a porcok és az inak fő alkotó része. Az elasztin képes tágulni, ezért részt vesz a tüdő, a véredény- falak és a csontösszeköttetések felépítésében. A keratin, mint fibrilláris fehérje a haj, a körmök és a tollak alkotója, míg a fibroin a selyemfonalé és a pókhálóé. Egyes fehérje komplexek (az úgynevezett molekuláris motorok), felhasználva a sejt által elraktározott energiát, képesek valóban megváltoztatni saját térszerkezetüket, ez által megrövidülve mozgató funkciót látnak el. A molekuláris motorok példája az aktin és miozin, az izmok, a molekulák közötti komplexek alkotói, amelyek biztosítják a baktériumok és egysejtűek ostorainak mozgását.

Védő funkciót az erre szakosodott fehérjék, az immunoglobulinok végeznek. Ezek képesek „felismerni” a baktériumokat, vírusokat, a testidegen anyagokat (az úgynevezett antigéneket), amelyek később az immunrendszer sejtjei által megsemmisülnek (16.5 ábra). Az interferon-fehérjék- a vírusokkal szembeni immunitás nem specifikus tényezői, amelyek gátolják a vírusok szaporodását. Ezen alapulnak a vírusellenes gyógyszerek. A vérfehérjék (pl. a tromboplasztin, a trom-bin, a fibrinogén) részt vesznek a véralvadásban, a vérrögképzésben, megelőzve a véredény- falak sérülések során kialakuló vérveszteséget. Védőfunkciót képesek végrehajtani egyes enzimek, mint például a lizocim.

Számos fehérje, speciális kölcsönhatásba lépve bizonyos makromolekulákkal, szabályozzák az örökletes információ megvalósulási folyamatait és az anyagcsere egyes láncszemeit. Egyes összetett membránfehérjék képesek „felismerni” bizonyos vegyületeket és adott módon reagálni rájuk. Ezen a jelző funkción alapul a szervezetek ingerlékenysége.

Szállító funkció. A vérplazma lipoproteide-ket tartalmaz, amelyek biztosítják a lipidek szállítását. A sejt a lipidek szállítását transzportfehérjék végzik az egyes sejt szervecskékhez (pl. a mitokondriumokhoz). A sejtmembránba beépülő fehérjék biztosítják az anyagok ki- és bejutását a sejtbe (keressétek meg őket a 16.3, 3 ábrán). Az emberek és a gerinces állatok eritrocitáiban valamint a gerinctelen állatok vérplazmájában található hemoglobin biztosítja az oxigén és a C0₂ szállítását. Egyes fehérjék szolgálhatnak tápanyag-raktárként.

Feladat: Emlékezzetek az elmúlt években tanultakat biológiából és hozzatok fel példákat a fehérjék raktározó funkciójára.

1. Miben különböznek az alapvető aminosavak azoktól, amelyek nem fordulnak elő a fehérjék felépítésében? 2. Mi a közös és mi az eltérő a globuláris és fibrilláris fehérjék felépítésében és funkcióiban? 3. A víruselleni gyógyszereket miért az interferonok alapján készítik és nem az immunoglobulinok alapján? 4. Miért nem mehetnek végbe a sejtekben és a szervezetekben a biokémiai reakciók, enzimek nélkül? 5. Mivel magyarázható az enzimek specifikussága?

Az enzimatikus reakciók során, ellentétben a nem enzima-tikusokkal, nem képződnek melléktermékek, azaz a végtermék 100 %-a észlelhető. Milyen jelentősége van ennek a szervezet normális működése szempontjából?

Tankönyv 10. osztálya számára Biológia és ökológia Osztapcsenko, Bálán,  Kompanec, Ruskovszkij