Інформація про новину
  • Переглядів: 831
  • Дата: 24-12-2021, 20:10
24-12-2021, 20:10

4. Білки. Структурна організація білків

Категорія: Біологія





Попередня сторінка:  3. Органічні молекули. Біополімери
Наступна сторінка:   5. Функції білків. Ферменти

Поміркуйте

Чому з їжею, крім вуглеводів і ліпідів, до організму повинні надходити білки?

Згадайте

• Які продукти багаті на білки?

• Які функції виконують білки в організмі людини?

Білок — це лінійний полімер, який складається з великої кількості амінокислот, з’єднаних у ланцюжок і згорнутих у просторі певним чином.

Білки

Білки — це великі органічні молекули, біополімери. Вони складаються з мономерів — амінокислот, які з’єднані у вигляді ланцюжка. Амінокислоти — це органічні молекули, до складу яких обов’язково входить дві групи атомів: аміногрупа (-NH2) і карбоксильна група (-COOH). Ці групи атомів приєднані до одного атома Карбону (мал. 4.1). В амінокислотах, які не входять до складу білків (а такі теж трапляються в природі), ці групи можуть приєднуватися й до різних атомів Карбону.

Крім цих двох груп, до того самого атома Карбону приєднана ще одна група атомів — радикал. У кожної амінокислоти радикал свій. На схемах і малюнках його позначають літерою R. У клітинах живих організмів міститься 20 різних амінокислот. Відповідно, існує 20 різних амінокислотних радикалів.

Структурні рівні організації білків

Кожна білкова молекула має свою унікальну, тільки їй притаманну, просторову тривимірну структуру. І лише в такому вигляді вона може нормально виконувати свої унікальні функції.

Для підтримання такої структури, або для її стабілізації, існують певні хімічні зв’язки і взаємодії. Вони забезпечують постійність її конфігурації, а отже, і функціонування. Розрізняють чотири рівні структурної організації білкової молекули (мал. 4.2). Первинна структура є найпростішою, четвертинна — найскладнішою.

Первинна структура білків

Первинна структура білка забезпечує об’єднання амінокислот в один ланцюжок. Цей ланцюжок має лінійну структуру (дещо нагадує нитку). Зв’язок, який з’єднує молекули амінокислот, має назву пептидний, а сам ланцюжок поліпеп-тидним. Під час утворення пептидного зв’язку виділяється одна молекула води. Цей зв’язок є ковалентним, а отже, найміцнішим у молекулі білка.

Пептидний зв’язок виникає внаслідок хімічної реакції між аміногрупою (-NH2) однієї амінокислоти й карбоксильною групою (-COOH) іншої амінокислоти.

Вторинна структура білків

Вторинна структура білка забезпечується складанням лінійної молекули в більш компактну структуру. Молекула може набувати двох різних просторових форм: спіральної або складчастої. Вони мають відповідні назви: а-спіральна та ^-складчаста структури. В одній молекулі білка різні її ділянки можуть мати різний варіант вторинної структури. На одних ділянках — складчасту структуру, а на інших — спіральну.

Слід зазначити, що деякі ділянки можуть не утворювати вторинних структур. Вони залишаються невпорядкованими ділянками.

Вторинна структура білка утворюється за допомогою водневих зв’язків, які виникають між амінокислотними залишками, що розташовані поряд. Із курсу хімії ви вже знаєте, що водневі зв’язки виникають між атомами Оксигену й Гідрогену різних молекул.

Третинна й четвертинна структури білків

Третинна структура білка забезпечує розташування спіральних та складчастих ділянок молекули у просторі в певному порядку. Утворюється за допомогою зв’язків, що виникають між амінокислотними залишками, які розташовані на великій відстані.

Це досягається шляхом стабілізації молекули білка у просторі кількома способами: за допомогою водневого, йонного, дисульфідного зв’язків та гідрофобної взаємодії. Але роль водневих зв’язків у цій структурі не така значна. Більше значення має гідрофобна взаємодія радикалів та утворення дисульфідних зв’язків.

Четвертинна структура білків виникає в разі, коли кілька білкових молекул сполучаються між собою. Таким чином вони утворюють єдиний білковий комплекс, який виконує певні функції.

Одну й ту саму молекулу білка інколи клітина може «скласти» різними способами.

Денатурація та ренатурація білків

Просторова структура білків може порушуватися під упливом високої температури, рН середовища, фізичних факторів. Вони призводять до послідовного руйнування четвертинної, третинної та вторинної структур білка. Цей процес називається денатурацією. Його наслідком є повна втрата функції білка. Ми можемо спостерігати денатурацію яєчного білка альбуміну під час термічної обробки яйця або створожуючи молочний білок шляхом додавання лимонного соку. Як правило, денатурація є незворотним процесом, але в лабораторних умовах можна добитися відновлення структури білка, охолоджуючи його або змінюючи хімічне середовище. Таке відновлення структури білка називають ренатурацією. У випадку руйнування первинної структури говорять про деструкцію білка.

Ключова ідея

Білки — це біополімери, які складаються з амінокислот. Виділяють чотири рівні структурної організації білка. Перший рівень є ланцюжком амінокислот, які з'єднані пептидними зв'язками в певній послідовності. На другому рівні молекула має вигляд спіральної або складчастої структури, яка стабілізована у просторі за допомогою водневих зв'язків. На третьому рівні ці структури певним чином розміщуються в просторі та стабілізуються за допомогою низки різних способів. На четвертому рівні кілька білкових молекул об'єднуються в одну структуру.

Перевірте свої знання

1. Які особливості притаманні амінокислотам?

2. Скільки рівнів організації мають білки? 3. Яким чином забезпечується стабільність різних рівнів організації білків? 4*. Чому в деяких випадках після денатурації білка неможлива його ренатурація? 5*. Деякі білки в організмі не мають усіх чотирьох рівнів організації. Як ви гадаєте, чому?

 

Це матеріал з підручника "Біологія 9 клас Задорожний" (поглиблений рівень)

 




Попередня сторінка:  3. Органічні молекули. Біополімери
Наступна сторінка:   5. Функції білків. Ферменти



^